生物化学名词解释

糖

糖的分类

单糖及其衍生物(Monosaccharide)

凡不能被简单水解成更小分子的糖，被称为单糖。

寡糖（Oligosaccharides.）

寡糖也称低聚糖是由2~10个左右单糖分子失水缩合而成的短链糖类。

多糖(Polysaccharide)

多糖是由10个以上至几千个单糖失水缩合而成的长链结构糖类。

由相同的单糖基组成的多糖称为均质多糖（同多糖），如淀粉、糖原、纤维素。

由不同单糖基组成的称为非均质多糖也称杂多糖，如果胶、半纤维素等。
多糖是由许多单糖分子通过糖苷键连结成的大分子糖类。
多糖中的单糖的个数被称为聚合度DP。
大多数多糖的DP>200-3000纤维素，DP可达7000~15,000，多糖无甜味，无还原性。

构型(Configuration)

构型是指一个分子中由于不对称碳原子上各原子或基团间特有的固定的空间排列不同，使该分子呈现特定的稳定的立体结构。当这种分子从一种构型转变为另一种构型时需要伴随共价键的断裂和再生。

不对称碳原子(asymmetric carbon atom)或手性碳原子(Chirality carbon atom)

α-碳原子上连有4个不同的原子或基团成不对称排列，称为不对称碳原子或手性碳原子。

差向异构体（epimers）

糖分子之间只是在几个手性碳中的一个碳上的构型有差别，这样的糖分子称为差向异构体。

呋喃糖（Furan sugar）

5元含氧杂环半缩醛单糖被称为呋喃糖。

吡喃糖Pyran sugar

6元含氧杂环半缩醛单糖被称为吡喃糖。

旋光性（Optical rotation）

具有不对称碳原子的化合物溶液，能使偏振光平面旋转，即具有旋光性。

变旋现象（mutamerism）

许多单糖，新配制的溶液会发生旋光度的改变，这种现象称为变旋现象。

构象conformation

构象是指由于分子中的某个原子基团绕C-C单键自由旋转产生的不同的暂时性的空间排布形式。
空间位置的改变不涉及共价键的断裂。

还原性糖（Reducing sugar）

含有游离半缩醛羟基容易被较弱的氧化剂氧化的糖称为还原性糖。

环糊精Cyclodextrin

多糖的分类

• 按来源可分为植物多糖，动物多糖，微生物，多糖，海洋生物多糖。
• 按在生物体内的生理功能，可分为储存多糖和结构多糖。
• 按组成成分分类，可分为同聚多糖，杂聚多糖，粘多糖，结合痰而结合糖也可分为糖蛋白，糖聚蛋白，糖脂。
• 结合糖也称糖复合物或复合糖是指糖与蛋白质脂质的非糖物质结合的复合分子。
  

糖蛋白（Glycoprotein）

蛋白聚糖Proteoglycans

糖脂 Glycolipids

脂多糖Lipid polysaccharide

根据脂质部分的不同，糖脂又可分为

• 分子中含鞘氨醇的鞘糖脂，它又分为中性和酸性鞘糖脂两类，分别以脑苷脂和神经节苷酯为代表。
• 分子中含甘油酯的甘油糖脂。
• 由磷酸多萜醇衍生化的糖脂。
• 由类固醇衍生化的糖质。

淀粉（starch）

淀粉是高等植物的储存，多糖是为人类粮食和动物饲料提供能量的主要营养物质。

淀粉是由许多葡萄糖分子通过α-1,4-糖苷键和α-1,6-糖苷键连接而成的大分子聚合物。它的分子量可以从几千到几百万不等，具体取决于其来源和纯度。淀粉的分子结构可以根据其来源的不同而有所不同，但大多数淀粉都具有直链和支链两种形式。
淀粉在人体内被消化分解为葡萄糖，为身体提供能量。淀粉还可以通过加热、搅拌等方式制成糊状物，用于烹饪和烘焙等各种用途。此外，淀粉也被广泛应用于食品工业、纺织业、造纸业等领域。

直链淀粉和支链淀粉

直链淀粉主要是由$α-1,4$糖苷键。相连而成的直链结构相对分子质量为$3.2×10^4 ～ 1×10^5$相当于200~980个葡萄糖残基。线性糖链在分子内氢键的作用下，卷曲盘旋成螺旋状，每个螺旋约6个D-葡萄糖单位

淀粉的糊化与老化

淀粉的糊化

淀粉在植物细胞内以颗粒的形式存在，是淀粉分子的分子聚集在冷水中不溶解，但在加热的情况下，淀粉颗粒吸收水而膨胀，分散于水中，形成半透明的胶悬液，此过程被称为凝胶化或糊化。
糊化作用的本质是淀粉粒中有序及无序（晶质与非晶质）态的淀粉分子间的氢键断开，分散在水中，成为胶体溶液，糊化后的淀粉又称$α$化淀粉。

淀粉的老化（aging of starch）

凝胶化的直链淀粉缓慢冷却或淀粉凝胶经长期放置淀粉分子可借助分子间的氢键形成不溶微晶束而沉淀析出，变成不透明甚至产生沉淀的现象，称为淀粉的老化或退减现象，其本质是糊化的电法，淀粉分子又自动排列程序形成致密高度精化的，不溶解性的淀粉分子微束。老化淀粉不易被淀粉酶作用。

糊精

在淀粉水解过程中产生的多糖肛裂片段统称为糊精。湖经可溶于凉水，有粘性。可制黏贴剂。

糖原Glycogen

糖原又称动物淀粉，是动物体内的储存多糖，主要存在于肝脏、肌肉中，细菌，酵母，真菌中也发现糖原的存在。
糖原是$α-D-葡萄糖$根据α-1,4糖苷键缩合失水而成，另一部分支链通过α-1,6糖苷键连接。

纤维素cellulose

纤维素是植物细胞壁结构物质的主要成分，构成植物支撑组织的基础。
纤维素是由1000～10000个β-D-葡萄糖通过beta1,4糖苷键连接而成的直链同聚多糖。
纤维素分子的链与链之间，借助于分子之间的氢键组成树状结构，这种结构具有一定的机械强度和韧性。故在植物体起着支撑的作用。

羧甲基纤维素(carboxymethyl cellulose)

纤维素与氯乙酸钠反应生成羧甲基纤维素钠，它是白色稀释性粉末，可溶于冷热水中形成，具有良好持水性和粘稠性的清水胶体，是性能良好的混悬剂乳化剂粘合剂和延效剂羧甲基纤维素，在食品工业中广泛用作增稠剂，并能经受短时间高温杀菌而不变。

半纤维素(Hemicellulose)

半纤维素是由多种糖基组成的一类杂多糖，构成半纤维素的单体，包括葡萄糖，果糖，甘露糖，半乳糖，阿拉伯糖，木糖，鼠李糖及糖醛酸等。

果胶物质(Pectin substance)

果胶物质是细胞壁的基质多糖，存在于植物细胞中，胶层和初生细胞壁中构成高等植物细胞质的物质，并起着将细胞粘着在一起的作用。

几丁质(Chitin)

几丁质又称甲壳素或壳多糖。节肢动物外壳和动昆虫的甲壳主要由壳多糖和碳酸钙所组成此外低等植物菌类和藻类的细胞壁成分，高等植物的细胞壁等也含有几丁质。

糖基化作用(glycosylation)

单糖寡糖或多糖链可由酶催化及蛋白质或脂类等非糖物质的特定部位共价结合形成糖复合物的这一过程称为糖基化作用。

糖化作用(glycation)

糖化作用是指由还原糖上的$-CHO$与蛋白质或核酸分子的游离氨基间形成席夫碱(Schiff base)，经过Amadori重排生成早期糖化物，在经脱水和重排产生终末糖话产物的过程，是非酶糖化反应。

糖蛋白(Glycoprotein)

糖蛋白是一类糖链与蛋白质，一定部位以共价键结合的复合物，分子质量一般在$15～1000ku$。

蛋白聚糖(Proteoglycan)

蛋白聚糖主要由糖氨聚糖链和核心蛋白质的特殊氨基酸残基与共价键连接所构成，结构比较复杂。
糖脂是糖类与脂类化合物共价结合所形成的物质。

脂类

脂质(lipids)

用油性溶剂从动植物各部分萃取出的物质统称为脂质，它们都有一个共同的特性，即不溶于水，易溶于乙醇，氯仿等等非极性溶剂中。

同质多晶体(homogeneous polycrystalline)

同质多晶体指的是具有相同的化学组成，但具有不同的结晶晶形，在融化时得到相同的液相物质。

皂化价(SV)

皂化价为皂化1g脂肪所需的$KOH$的毫克数。

皂化值(Saponification value)

完全皂化1g油脂(甘油酯与游离酸)所需要的氢氧化钾毫克数称为皂化值。
皂化值反应组成油脂的各种脂肪酸混合物的平均相对分子质量的大小，皂化值越大，脂肪酸混合物的平均相对分子质量越小，反之亦然。

碘值

碘值是100克油脂能吸收碘的克数。
碘值能反映油脂的不饱和度。

磷脂酰胆碱(phosphatidyl choline)

磷脂酰胆碱是动植物组织中最常见的苷磷酸甘油酯是白色蜡状物质，极易吸水和被氧化，水解得到胆碱脂肪酸和甘油磷酸。
各种动物组织器官，植物大豆花生中都含有相当多的磷脂酰胆碱磷脂酰胆碱，有控制动物机体代谢，防止脂肪肝形成的作用。

蛋白质化学

蛋白质(protein)

蛋白质是一切生物体中普遍存在的一类高分子含氮化合物是由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子。
结合蛋白质＝多肽链＋非蛋白质物质（辅基）

寡聚蛋白质(oligomeric protein.)

某些蛋白质有两个或更多个蛋白质亚基（多肽链）通过非共价结合而成的，称为寡聚蛋白质。

中性氨基酸

中性氨基酸是指蛋白质呈电中性所带正负电荷数相等，即净电荷为0。

氨基酸的等电点（isoelectric point of amino acids）

对于某一氨基酸来说，总有溶液在某一pH时，氨基酸的氨基和羧基的解离度完全相同，此时氨基酸分子所带的正负电荷相等，即氨基酸分子的静电荷为零，它在电场中既不向阳极移动也不像阴极移动，此时氨基酸溶液所处的pH就叫该氨基酸的等电点，用$PI$表示。
等电点时，氨基酸溶解度最小，易沉淀，利用最性质可分离制备某种氨基酸。

介电常数（dielectric constant）

介电常数是指某种物质在电场作用下，其内部电场强度与外部电场强度之比的平方根。

• 介电常数反映了物质对电场的响应程度，即物质的电导性能。介电常数的数值越大，说明物质对电场的响应越强，反之则越弱。
• 介电常数是衡量物质电导性能的重要参数，它在许多领域都有应用。例如，在电子设备制造中，介电常数可以用来评估材料的电绝缘性能；在电磁学中，介电常数可以用来计算电场分布和电势差；在光学中，介电常数可以用来计算光的传播速度和折射率等。
• 需要注意的是，介电常数是一个复数，实部代表了物质对电场的响应程度，虚部则代表了物质对磁场的响应程度。此外，介电常数的值还会受到温度、压力、湿度等因素的影响。

消旋物(Racemate)

旋光性物质在化学反应中只要其不对称，原子经过对称状态的中间阶段即将发生消旋作用，并转为D-型和L-型的等摩尔混合物，该混合物称为消旋物。
蛋白质与碱共热进行水解时，或用一般的有机合成方法人工合成氨基酸时，得到的氨基酸都是无旋光性的DL-消旋物。

谷胱甘肽（glutathione）

谷胱甘肽是一种存在于动物和植物体内的三肽化合物，具体为$γ-谷氨酰胺-半胱氨酰-甘氨酸$。

谷胱甘肽在生物体内起着多种重要作用，包括抗氧化、解毒、参与代谢反应等。
谷胱甘肽的结构特点是其末端的半胱氨酸残基可以与其它物质发生反应，形成硫醇基。这种硫醇基可以捕捉到体内的自由基，从而起到抗氧化的作用。此外，谷胱甘肽还可以与体内的有毒物质如重金属离子、有机污染物等结合，形成可溶性复合物，从而达到解毒的效果。
在生物体内，谷胱甘肽的合成主要依赖于谷氨酸和甘氨酸的供应。谷氨酸和甘氨酸通过转氨酶的作用，形成半胱氨酸和谷氨酸，然后再由谷氨酸脱氢酶的作用，形成谷胱甘肽。谷胱甘肽的合成过程是一个耗能的过程，需要消耗大量的ATP。
谷胱甘肽在生物医学领域的应用非常广泛，如作为抗氧化剂、解毒剂、抗肿瘤药物等。此外，谷胱甘肽还在食品加工、化妆品等行业中得到广泛应用。

蛋白质的分子结构

• 蛋白质的化学结构包括肽链数目、端基组成、氨基酸序列、二硫键的位置。又称共价结构

1. 一级结构：

   • 指的是蛋白质中氨基酸残基的排列顺序，以肽键相连，有些还有二硫键。或称为氨基酸序列。
   • 蛋白质的一级结构是最基本的结构，它决定着蛋白质的高级结构。

2. 二级结构：

   • 指的是多肽链局部通过氢键进一步盘旋、折叠形成有规则的重复构象。
   • 不涉及氨基酸残基R基团的构象。
   • 常见的二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲等。

3. 超二级结构：

   • 相邻的若干个二级结构单位组合在一起，形成的有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体。
   • 常见的超二级结构包括卷曲螺旋（α角蛋白）、β发夹环、βαβ、四螺旋束等。

4. 结构域：

   • 在二级、超二级结构的基础上形成的三级结构的局部折叠区。
   • 是一个相对独立的紧密球状实体，结构内部有一个疏水核心，包括1至多个模体。

5. 三级结构：

   • 在二级、超二级、结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘旋、折叠形成球状分子结构。
   • 包括整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，化学键主要是次级键：疏水键、氢键、离子键、范德华力。

6. 四级结构：

   • 由两条及以上具有三级结构的多肽链通过非共价键聚合而成，有特定三维结构的蛋白质构象。
   • 每条多肽链称为一个亚基，具有对称性和结构上的优越性。

7. 肽单位（Peptide Unit）：

   • 也称为肽基（Peptide Group）。
   • 由参与肽链形成的氮原子、碳原子和它们的4个取代成分（羰基氧原子、酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子）组成的一个平面单位。
   • 肽单位侧重于研究蛋白质的高级结构。

8. 肽平面：

   • 是指肽链主链骨架原子的相对空间构象，不涉及氨基酸残基R基团的构象。
   • 肽平面由与Cα相连的两个单键可以置于旋转而形成。

9. α螺旋（Alpha Helix）：

   • 是蛋白质中最常见、含量最丰富的二级结构。
   • 主链骨架围绕中心轴形成右手结构。
   • 每圈螺旋包括3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm。
   • 相邻螺旋圈之间形成氢键。
   • 侧链基团位于螺旋外侧。

10. β折叠（Beta Sheet）：

    • 由一至多条伸展的多肽链靠氢键联结而形成的锯齿状片状结构。
    • 在纤维状蛋白质中，β折叠主要是反平行式，而在球状蛋白质中，存在平行和反平行两种方式。

11. β转角（Beta Turn）：

    • 是一种非重复结构，有两种主要类型，区别在于连接第二个残基与第三个残基的肽平面翻转180°。
    • 在β转角中，拐弯处第一个残基的C=O和第四个残基的N-H之间形成氢键。

12. 无规线团（Random Coil）：

    • 是一种无定规律的结构，主要指那些不能被归入明确的二级结构，但本身具有一定的稳定性。
    • 这些部位往往是蛋白质分子中功能实施和构象变化的重要区域。

13. 角蛋白：

    • 角蛋白是一类富含角蛋白素的蛋白质，存在于角质层、毛发、指甲等角质组织中。

14. 胶原蛋白：

    • 是一种结构蛋白，存在于皮肤、骨骼、肌腱等组织中，赋予其强度和韧性。

15. 弹性蛋白：

    • 是一种具有高度可伸缩性的蛋白质，存在于弹性组织如皮肤、血管、肺等中。

16. 单结构域：

    • 是蛋白质中的一个相对独立的紧密球状实体，通常由一个结构域组成。

17. 多结构域：

    • 由多个结构域组合而成，形成一个功能完整的蛋白质。

18. 亚基缔合：

    • 由两条及以上具有三级结构的多肽

胰凝乳蛋白酶

胰凝乳蛋白酶（也称为糜蛋白酶）是一种能够分解蛋白质的消化性酶。它的活性基团是丝氨酸（$Ser$ or S），因此属于丝氨酸蛋白酶。

胰凝乳蛋白酶在酪氨酸（$Tyr$ $or$ Y）、色氨酸（$Trp$ or W）和苯丙氨酸（$Phe$ or F）这些芳香族胺基酸的羧基处切断肽键，从而裂解蛋白质。

这种酶在哺乳动物及其他动物体内的消化系统中发挥作用。它通过催化水解反应来剪切肽键，对底物的偏好包括酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸以及亮氨酸和甲硫氨酸。

胰凝乳蛋白酶的催化机制涉及丝氨酸残基的羟基氧，它是一个强的亲核物，可以进攻肽键上的羰基碳，形成短暂的酶-底物中间体，随后不稳定的肽键发生断裂。这一反应模式被称为“乒乓”机制。

胰凝乳蛋白酶的活化过程是在胰脏中完成的。最初合成的是胰凝乳蛋白酶原（胰凝乳蛋白酶的前体），它不具有酶活性。在胰液进入小肠后，胰蛋白酶将其剪切为两部分，然后这两部分仍然通过二硫键相连。随后被剪切的胰凝乳蛋白酶原可以互相剪切去一段短的肽段，形成由二硫键相连的三条多肽链的具有完整活性的胰凝乳蛋白酶。这种活化机制确保了胰凝乳蛋白酶只在体内特定地点获得催化活性，避免对机体造成损伤

稳定蛋白质结构的作用力

1. 疏水相互作用：
   • 疏水基团（非极性基团）在蛋白质内部聚集，避开水相，形成疏水核心。
   • 疏水作用对蛋白质的结构稳定性至关重要。
2. 氢键：
   • 氢键是分子间最重要的作用力之一，决定了蛋白质的二级结构（如α-螺旋、β-折叠）。
   • 由氢原子与电负性较强的原子（如氧、氮）之间的相互作用形成。
3. 盐键（也称离子键）：
   • 由带正电荷的氨基酸残基与带负电荷的氨基酸残基之间的静电吸引力形成。
   • 对蛋白质的稳定性和结构有影响。
4. 范德华力：
   • 范德华力是分子间的吸引力，与距离的倒数平方成反比。
   • 它在蛋白质的空间结构中起到重要作用。
5. 二硫键：
   • 由两个半胱氨酸残基的硫原子之间的共价键形成。
   • 对蛋白质的稳定性和折叠至关重要。
6. 金属键：
   • 金属离子与蛋白质中的特定残基（如组氨酸、半胱氨酸）之间的相互作用。
   • 在一些金属蛋白质中起到关键作用。

分子伴侣 (Molecular Chaperone)

是一类蛋白质家族，设计蛋白质的折叠，他们通过抑制新生肽链的不恰当聚集，并排出u其他蛋白质不合理的结合。

分子伴侣协助蛋白质在细胞内进行折叠、组装和运输。它们确保正确的折叠并防止蛋白质聚集。

蛋白质的变构现象或别构现象 (Protein Allosteric Effect)

别构效应指的是由小分子在非活性位点结合而引起的蛋白质构象的特定变化。这可以改变蛋白质的生物活性。

协同效应 (Synergy Effects)

协同效应描述的是两个或更多因素的综合效应大于它们各自效应之和的情况。通常表达为“1 + 1 > 2”。

蛋白质变性 (Protein Denaturation)

蛋白质变性是指蛋白质受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质、生物活性改变的现象。

常见的变性剂包括高温、极端pH、有机溶剂和辐射。

蛋白质的复性 (Protein Refolding):

蛋白质的复性是指失去生物活性或结构性特征的蛋白质通过适当的条件重新获得其原始的生物活性和三维结构的过程

蛋白质变性的本质 (Nature of Protein Denaturation):

蛋白质变性的本质是蛋白质分子空间构象的改变或破坏，导致其失去原有的功能和特性。这可以包括氢键、离子键和疏水相互作用的破坏。而不一定涉及一级结构的改变或肽链的断裂。

蛋白质的“熔解温度” (Melting Temperature of Proteins):

蛋白质的熔解温度是指在一定条件下，蛋白质开始失去其二级和三级结构的温度。

变性温度 (Denaturation Temperature):

变性温度是导致蛋白质变性的温度阈值，超过这个温度，蛋白质结构开始解体。

盐溶作用 (Salting-In Effect):

盐溶作用是指在蛋白质溶液中添加适量盐类，使得蛋白质的溶解度增加的现象。

当向球状蛋白质水溶液中加入中性盐后，低浓度可使蛋白质溶解度增加的现象。

低浓度可使蛋白质表面吸附某种例子，导致其颗粒表面同性电荷增加而排斥增强，同时与水分子作用也加强，从而提高了蛋白质的溶解度。

盐析作用 (Salting-Out Effect):

盐析作用是指在蛋白质溶液中添加过量的盐类，导致蛋白质沉淀的现象。

当向球状蛋白质水溶液中加入中性盐后，高浓度时，因破坏了蛋白质水花从并中和其电荷，促使蛋白质颗粒聚集而沉淀的过程。

蛋白质的沉淀 (Protein Precipitation):

蛋白质沉淀是指蛋白质分子聚集从溶液中析出形成固体颗粒的过程。

分级盐析 (Gradient Salt Fractionation):

分级盐析是一种通过逐渐增加盐浓度来分离蛋白质的方法，使得蛋白质以不同的速率沉淀。

透析 (Dialysis):

透析是一种通过半透膜来去除溶液中小分子物质的过程，常用于从蛋白质溶液中去除盐和其他小分子。

超滤 (Ultrafiltration):

超滤是通过过滤膜来分离和去除溶液中的大分子物质的过程，常用于浓缩和纯化蛋白质。

聚丙烯酰胺凝胶电泳 (Polyacrylamide Gel Electrophoresis, PAGE):

PAGE是一种通过将蛋白质迁移通过聚丙烯酰胺凝胶来分离蛋白质的电泳技术。

SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳 (SDS-PAGE):

SDS-PAGE是一种使用带有SDS（十二烷基硫酸钠）的聚丙烯酰胺凝胶电泳，能够在电泳过程中线性地使蛋白质带有负电荷，从而仅受到蛋白质的大小影响。

双向电泳 (Two-Dimensional Electrophoresis):

双向电泳是一种结合两个不同方向的电泳运动来更有效地分离复杂混合物中的蛋白质的方法。

等电聚焦电泳 (Isoelectric Focusing, IEF):

等电聚焦电泳是一种通过在 pH 梯度中将蛋白质聚焦在其等电点上来分离蛋白质的电泳技术。

毛细管电泳 (Capillary Electrophoresis):

毛细管电泳是一种使用毛细管来进行电泳的方法，常用于分离和分析生物分子，包括蛋白质和核酸。

免疫电泳 (Immunoelectrophoresis):

免疫电泳是一种结合电泳和免疫技术，用于分离和检测特定抗原和抗体的方法。

亲和层析 (Affinity Chromatography):

亲和层析是一种通过利用生物分子之间的特异性亲和力来分离和纯化蛋白质的色谱技术。

酶

酶(Enzyme)

酶是生物细胞产生的，一蛋白质为只要成分的生物催化剂。

酶蛋白(Apoenzyme)

• 酶蛋白是指在缺少辅助因子（如辅酶或金属离子）的情况下，酶的蛋白质部分。

辅助因子 (Cofactor)

• 辅助因子是酶活性所必需的非蛋白质组分，包括辅酶（有机分子）和金属离子。

结合蛋白质

• 结合蛋白质是指蛋白质分子中除氨基酸组分之外，还含有非氨基酸物质，后者称为辅因子。这两者以共价或非共价形式结合，往往作为一个整体从生物材料中被分离出来。

• 单纯蛋白质：指分子组成中，除氨基酸构成的多肽蛋白成分外，没有任何非蛋白成分。自然界中的许多蛋白质属于此类。

• 结合蛋白质：是单纯蛋白质和其他化合物结合构成，被结合的其他化合物通常称为结合蛋白质的非蛋白部分（也叫辅基）。根据非蛋白部分的不同，结合蛋白质可分为核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白、金属蛋白及色蛋白等

全酶

酶蛋白与辅助因子结合后所形成的复合物称为"全酶"

1

全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子

辅酶和辅基

• 辅酶( Coenzyme)
  • 与酶蛋白结合比较松弛的小分子有机物质
  • 通过透析的方法可以除去
• 辅基 Cofactor (Metal Ion)
  • 以共价键和酶蛋白结合
  • 不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开

单体酶(monomeric enzyme)

• 一般由一条肽链组成。

• 单体酶是指只具有一个活性中心的多肽链构成的酶类，本质上是蛋白质，相对分子质量通常在35,000以下。

• 但有的单体酶是由多条肽链组成的，如胰凝乳蛋白酶由三条肽链组成，肽链键二硫键相连构成一个共价整体。

寡聚酶（oligomeric enzyme）

• 由两个或两个以上亚基组成的酶。
• 这些亚基可以是相同的，也可以是不同的。
• 绝大部分寡聚酶都含偶数亚基，但个别寡聚酶含奇数亚基。
• 大多数寡聚酶，其聚合形式是活性型，解聚形式是失活型。
• 相当数量的寡聚酶是调节酶，在代谢中起重要作用。

多酶复合体（multienzyme complex）

• 由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。
• 所催化的反应依次连接，有利于一系列反应的连续进行。
• 相对分子质量很高。

同工酶(isozyme)

同工酶是指结构性质不同，但却能催化相同反应的两种或两者以上的酶群或``酶型`。

• 其一级结构的差异是由遗传决定的。

• 他们的米氏常数$K_m$和最大反应速率V_max各不相同，通常使用电泳将他们分开

• 同工酶对细胞的生长、发育、遗传及代谢的调节都很重要。

核酶（ribozymer）

具有催化活性的小分子RNA。

• 可降解特意mRNA序列
• 具有催化功能的小分子RNA，属于生物催化剂

抗体酶(abzyme)

一种具有催化能力的蛋白质。其本质上是免疫球蛋白，但是在抗体的易变区被赋予了酶的属性，所以又被称为“催化性抗体”。

• 抗体酶催化的有机化学反应类型多达20多种。包括了几乎所有的有机化学反应类型，例如酯的水解、β-消去反应、酰胺键的形成和水解、内酯化、酯交换、氧化还原反应等。

• 抗体酶是生物学与化学的研究成果在分子水平上交叉渗透的产物，是将抗体的多样性和酶的巨大催化能力结合在一起的蛋白质分子设计的新方法。

半抗原

• 半抗原是指能够与抗体结合的一类分子，它们通常是由蛋白质或者糖类组成的。半抗原不能引起免疫反应，但可以作为疫苗的一部分来刺激免疫系统产生抗体。
• 当半抗原进入人体后，它会被巨噬细胞吞噬并处理成小片段，然后呈递给T细胞和B细胞。T细胞会识别这些小片段，并将其标记为“非自我”物质。B细胞则会受到这些小片段的刺激，开始分化成为浆细胞，从而分泌出能够特异性地结合这些小片段的抗体。
• 半抗原的选择是非常重要的，因为不同的半抗原可能会引发不同的免疫反应。例如，一些半抗原可能会导致过度的免疫反应，如过敏反应；而其他一些半抗原则可能会导致免疫抑制，如某些药物可能会通过阻止半抗原的处理来降低免疫反应。

活性中心

• 酶的活性中心是指酶分子中能够与底物特异性地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。

• 酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的“催化剂中心”，这些中心通常包括一个或多个酸性或碱性氨基酸残基以及一个或多个金属离子。酶的活性中心可以通过底物与酶分子的相互作用来调节，这被称为底物诱导的构象改变。酶的活性中心也可以通过配体与酶分子的相互作用来调节，这被称为配体诱导的构象改变。酶的活性中心的形状和位置决定了酶能够催化哪些底物反应。

1
2
3
4
5
6
7
8

graph LR
活性中心必需基团--> A(内部)
活性中心必需基团--> B(外部)
A--> C(结合基团（Binding Group）)
C--> D(这些基团负责识别和结合底物以及辅酶。它们决定了酶的专一性，即酶与特定底物的亲和性。结合基团使底物与酶形成过渡态复合物，从而促进后续的化学反应)
A--> F(催化基团（Catalytic Group）)
F-->G(这些基团直接参与底物的化学变化。它们影响底物分子中特定化学键的稳定性，从而催化底物发生反应并转变成产物。催化基团决定了酶的催化性质。)
B-->E(维持酶分子的空间结构)

酶的诱导契合

• 酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，而是在酶和底物结合过程中，底物分子或酶分子，有时是两者的构象同时发生了一定的变化后才互补的，这时催化基团的位置也正好在催化底物键的断裂和即将生成键的适当位置，这个动态的辨认过程称为诱导契合。

• 酶的诱导契合是指底物分子与酶分子之间发生的相互作用过程，该过程涉及到底物分子诱导酶分子构象的改变，使酶分子更好地适应该底物分子的结构，从而提高酶的催化效率。

• 在酶的诱导契合过程中，底物分子首先与酶分子表面的一个或多个氨基酸残基发生相互作用，形成临时的复合物。这个复合物的存在会导致酶分子构象的微小改变，使得酶分子更易于接受底物分子。随着底物分子进一步与酶分子相互作用，酶分子的构象会发生更大的改变，使得酶分子更好地适应该底物分子的结构。最终，底物分子与酶分子形成了稳定的复合物，底物分子在酶的催化下转化为产物。

• 酶的诱导契合是一个动态的过程，其速率和程度取决于底物分子的性质、酶分子的构象和环境因素等多种因素。酶的诱导契合也是酶催化反应高效性和特异性的基础，因为它可以使酶分子更好地适应该底物分子的结构，提高催化效率和选择性。

诱导契合学说

通过分子相互识别产生的，当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。

酶的作用机制

反应能阈 (energy barrier)：

• 反应能阈是指底物分子达到活化态所需的能量。酶通过降低反应的活化能来加快反应速度。
• 能引起反应最低的能量水平。

活化能 (Activation Energy)：

• 分子由常态转变为活化状态所需的能量称为活化能。

• 活化能是指反应开始时底物分子必须具备的最小能量，以克服反应的能垒并进入过渡态。

结合能 (Binding Energy)：

• 酶和底物相互作用产生的自由能称为结合能。

• 结合能是指酶与底物之间的亲和性，使底物结合到酶的活性中心，从而降低活化能。

• 这种结合能是酶用来降低反应活化能所需自由能的主要来源。

底物和酶的邻近效应和定向效应：

• 邻近效应：酶使底物结合在活性中心彼此靠近，并具有正确的取向，从而提高反应速率。
• 定向效应：使每一次碰撞都具有正确的取向，有助于反应发生。

共价催化 (Covalent Catalysis)：

• 共价催化通过生成共价中间体稳定过渡态，将一步反应变成多步反应，绕过较高的能垒，使反应快速进行。
• 共价催化分为亲核催化和亲电子催化
• 共价催化的最一般形式是催化剂的亲核基团对底物中亲电子的碳原子进行攻击。

亲核催化 (Nucleophilic Catalysis)：

• 亲核催化通过亲核基团与底物作用，降低活化能，例如羟基、巯基等。

亲电子催化 (Electrophilic Catalysis)：

• 亲电子催化通过亲电基团与底物作用，例如氢离子、金属离子等。

亲核基团 (Nucleophilic Group)：

• 亲核基团是指具有亲核性的基团，可以与电子不足的中心发生反应。

米氏常数 (Michaelis Constant)：

• 米氏常数是酶与底物之间的亲和性的度量，表示底物浓度为一半时的酶的活性。

米氏方程 (Michaelis-Menten Equation)：

• 米氏方程描述了酶催化反应速率与底物浓度之间的关系。

酶的最适温度：

• 酶的最适温度是指酶活性最高的温度。

酶的最适 pH：

• 酶的最适 pH 是指酶活性最高的 pH 值。

酶的失活作用：

• 酶的失活作用是指酶活性丧失的过程。

酶的抑制作用：

• 酶的抑制作用是指某些分子（抑制剂）对酶的活性产生负面影响。

不可逆的抑制作用：

• 不可逆的抑制作用是指抑制剂与酶分子的必需基团共价结合，导致酶活性的抑制，且不能通过简单方法使酶活性恢复。

更新ing…